弱电子吸引力有助于将阿尔茨海默氏症中的淀粉样蛋白β片固定在一起

赋予蛋白质形状的化学相互作用可能比先前认识的更弱且更多。这些薄弱的联系为研究人员提供了一种了解导致疾病的蛋白质并帮助他们深入了解化学基础知识的新方法。

东京大学的化学家模仿了导致阿尔茨海默病，β淀粉样蛋白片的蛋白质结构的构建模块。他们的计算表明，一些离键太远的原子仍然存在于彼此的“电子邻域”中。这太奇怪了。它超出了有机化学的常识。“

对化学键的传统理解是，在大分子中，原子必须并排以共享电子。原子 - 元素周期表中所代表的生命构件 - 通过共享或窃取来自其他原子的电子连接在一起构建分子。那些电子在电子云中以超快速飞行。

Ohwada的研究小组计算出远处的原子不共享电子，但它们的电子云仍可相互影响。他们将这种影响称为“通过空间的债券路径互动”。通过空间的键合路径相互作用非常弱，但通常足以对大分子的整体结构产生潜在的重大影响。

“我们研究了淀粉样蛋白β结构，因为每个人都知道它可以引起疾病，但没有人真正知道这个问题结构如何发展，”Ohwada说。

淀粉样蛋白β片异常积聚可能导致阿尔茨海默病或癌症。

β片层结构是指以规则间隔折叠并且一个在另一个上面堆叠成平板的蛋白质的长链。蛋白质链内和蛋白质链之间的通过空间键合路径相互作用可能稳定结构并且可以帮助它聚集成致病斑块。

认识到通过空间键合路径相互作用的位置和性质可以帮助研究人员仅根据其化学序列预测分子的真实结构和行为。

迄今为止，该研究小组仅研究了合成的迷你淀粉样β折叠片的防水部分中的通空间键合路径相互作用。他们计划将计算扩展到吸水部分和更大的分子。

“从理论上讲，有可能建立一种人工分子，可以形成与天然蛋白质的通空间键合路径相互作用并改变它们的活性，”Ohwada说。

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