蛋白质如何组织自身：复杂的过程可能有简单的解释

即使在微观和分子层面，生活也很混乱，但是密歇根州立大学的研究人员表明，一些简单的科学仍然可以解释重要的生物学行为。

由迈克尔·费格(Michael Feig)和丽莎·拉皮德斯(Lisa Lapidus)领导的Spartan团队在《eLife》杂志上发表的论文表明，相对简单的特征有助于RNA和蛋白质组织自身。研究人员认为，当这些生物分子聚集或凝结时，可以帮助加快或增强一系列细胞功能。密西根州立大学自然科学学院生物化学与分子生物学系教授费格说：“这种冷凝物的主要后果是它可能使功能相关的生物分子更紧密地结合在一起。”

物理与天文学系的教授拉皮迪斯说：“使它们缩合可以加快该过程，因为您不必等待一个分子出现在很远的地方。”

尽管需要更多的研究来揭示冷凝物的确切作用，但MSU团队发现，所涉及的生物分子的相对基本特征可以促进所谓的相分离。

具体来说，当RNA和蛋白质足够大并且具有足够强的相反电荷时，它们可以形成在生物学上不同于生物分子更弥散相的浓缩相。

这些非常简单的驱动因素表明，该现象可能在生物学中广泛传播。

费格说：“我们惊讶地发现它最终不需要额外的特殊条件，例如特定的绑定相互作用，就解决了。”费格说，他的团队通过计算机仿真揭示了这种机制。Lapidus的小组随后将这些发现与实验进行了测试。

拉皮迪斯说：“说实话，我完全怀疑这是否会奏效。在我愿意衡量某些东西之前，我非常努力地敦促迈克尔和伯塞姆理解结果。”拉皮德斯指着该报告的主要作者贝塞姆·杜塔加奇。

Dutagaci作为Feig小组的博士后研究员帮助指导了该项目。此后，她加入了加州大学默塞德分校的教职。

杜塔加奇说：“相分离是形成无膜细胞器的关键机制，无细胞器负责细胞中的多种功能。” “这些是帮助细胞存活的过程。”

尽管相分离的结果使研究人员感到惊讶，但他们经过严格的计算和实验测试仍支持该发现。

费格说：“人们总是怀疑，模拟只会产生幻想，但最终，我们可以通过实验来确认这个想法，并说服自己我们在模拟中看到的是真实的。” “尽管在大流行的一年中有很多限制，但伯塞姆的坚持不懈和团队为达到这个故事的目的所做的所有努力都是真正的英雄。”

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