大阪-蛋白质是生物的重要组成部分;因此，它们被广泛用于医学，生物学和化学领域。通过向其结构中添加功能分子来增强其固有特性是许多领域中共同且重要的一步。例如，添加荧光分子可以追踪和定量蛋白质。已经描述了具有各种优点的许多不同的修改策略。大阪大学的研究人员现在报告，使用一步一步制备的新试剂，在温和条件下进行了简单的N末端特异性修饰。他们的发现发表在ChemBioChem上。
N末端被定义为蛋白质链的起点，其中第一氨基酸构件的氨基可用于反应。专门针对N末端是有用的，因为它很少参与蛋白质折叠，使其易于访问，同时对蛋白质功能的影响最小。众所周知，它是每种蛋白质中唯一且永远存在的位点。
受先前工作的启发，研究人员筛选了一系列环状含氮化合物，发现1H-1,2,3-三唑-4-甲醛(TA4C)衍生物可以一步一步与N端偶联。相对较高的转化率，高达92%。
相应的作者小田彰(Akira Onoda)解释说：“简化蛋白质修饰是在各个领域的宝贵发展。”“我们的方法可在温和条件下产生高效的位点特异性标记，这在处理敏感的生物分子时很重要。只要要添加的分子包含氨基，就可以进行反应以在分子中产生TA4C基团。一步，然后对蛋白质N末端起反应。”
TA4C试剂可通过带有Dimroth重排的反应，从具有氨基的功能分子一步一步制备。成功地使用了多种含胺分子，包括聚乙二醇，生物素和荧光素，证明了广泛的可能功能。
相应的作者Takashi Hayashi解释说：“我们相信我们的方法将为蛋白质修饰工具箱提供巨大的实用选择，并在许多依赖蛋白质缀合的领域中加速开发。”“此外，将我们的方法与针对其他蛋白质位点的技术相结合，将可以引入多种功能，从而提供了极大的灵活性。这将在包括生物工程，制药和诊断在内的众多领域中被证明是有益的。”
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